蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、<a href="./?mention=氢">氢</a>、<a href="./?mention=氧">氧</a>、<a href="./?mention=氮">氮</a>等化学元素组成，是一类重要的<a href="./?mention=生物大分子">生物大分子</a>，所有蛋白质都是由20种不同<a href="./?mention=氨基酸">氨基酸</a>连接形成的<a href="./?mention=多聚体">多聚体</a>，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。<br/>蛋白质和<a href="./?mention=多肽">多肽</a>之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的<a href="./?mention=结构域">结构域</a>所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确<a href="./?mention=折叠">折叠</a>为一个特定构型，主要是通过大量的非<a href="./?mention=共价">共价</a>相互作用（如<a href="./?mention=氢键">氢键</a>，离子键，<a href="./?mention=范德华力">范德华力</a>和<a href="./?mention=疏水作用">疏水作用</a>）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，<a href="./?mention=二硫键">二硫键</a>也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了<a href="./?mention=结构生物学">结构生物学</a>，采用了包括<a href="./?mention=X射线晶体学">X射线晶体学</a>、<a href="./?mention=核磁共振">核磁共振</a>等技术来解析蛋白质结构。<br/>一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性<a href="./?mention=结构域">结构域</a>大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而<a href="./?mention=真核生物">真核生物</a>的蛋白质平均长度比<a href="./?mention=原核生物">原核生物</a>长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多<a href="./?mention=蛋白质亚基">蛋白质亚基</a>形成；如由数千个<a href="./?mention=肌动蛋白">肌动蛋白</a>分子聚合形成蛋白纤维。